Mejor respuesta
Las proteínas están formadas principalmente por cadenas de aminoácidos. En los organismos superiores, las cadenas se forman un aminoácido a la vez por los ribosomas que trabajan con instrucciones derivadas de nuestro ADN. A medida que la cadena crece, diferentes partes de la cadena se atraen juntas porque algunos aminoácidos tienen cargas eléctricas y las cargas opuestas se atraen entre sí. Entonces, el cambio de proteína comienza a enredarse a medida que crece. Lo sorprendente es que cada molécula de proteína de un tipo particular se enredará de la misma manera.
Después de que la proteína se libera del ribosoma, su forma puede cambiar aún más. Las enzimas pueden cortar secciones del final o incluso del medio de una proteína. Las moléculas pequeñas pueden unirse a la cadena de proteínas y sus cargas eléctricas pueden unir diferentes partes de la cadena, distorsionando aún más su forma. Algunos de estos cambios son reversibles, por lo que pueden existir cadenas de proteínas en más de una configuración en la misma célula.
Por último, las enzimas tienden a distorsionarse cuando reaccionan con las moléculas del sustrato y pueden formar enlaces químicos con ellas. La molécula híbrida resultante puede combinarse con otra molécula y obligarla a reaccionar con el primer sustrato.
Las reglas que gobiernan cómo se pliega y se pliega una molécula de proteína son enormemente complicadas. Pero si podemos comprenderlos, es posible que seamos capaces de diseñar enzimas completamente nuevas para realizar funciones completamente nuevas. Además, podremos predecir con precisión cómo reaccionarán los posibles productos farmacéuticos en el cuerpo. Eso nos dará un rápido desarrollo de medicamentos mejor dirigidos con menos efectos secundarios.
Respuesta
Está determinada por múltiples factores:
- la secuencia de aminoácidos dentro de la cadena polipeptídica – proteína «s estructura primaria – se produce el plegamiento de proteínas debido a interacciones entre los residuos de aminoácidos. Estos residuos de aminoácidos reaccionan de diversas formas dependiendo de su estructura. Por ejemplo, los residuos polares cargados pueden formar enlaces iónicos, mientras que los residuos de cisteína pueden formar enlaces covalentes llamados enlaces disulfuro. Los efectos estéricos también entran en juego debido a su geometría, la prolina se rompe o retuerce las hélices alfa)
- temperatura y pH , como probablemente sepa, estos factores pueden causar desnaturalización de la proteína. Las preguntas de cómo estos dos factores causan la desnaturalización ya se han respondido aquí en Quora. Y leyendo la respuesta s puede comprender el efecto general de estos dos factores sobre el plegamiento y la estructura de las proteínas. ¿Cómo se desnaturalizan las proteínas a valores extremos de pH? ¿Por qué las altas temperaturas desnaturalizan las proteínas?
- hidrofobicidad del medio ambiente- efecto hidrofóbico es importante para el plegamiento de proteínas, ya que la mayoría de las proteínas contienen un núcleo hidrofóbico cuando están en su estado nativo.
- presencia de Chaperona : proteínas que ayudan a otras proteínas a plegarse correctamente. Lo hacen mediante varios mecanismos, generalmente proporcionando el microambiente adecuado para el plegamiento de proteínas.