Migliore risposta
Le proteine sono costituite principalmente da catene di amminoacidi. Negli organismi superiori le catene sono costruite un amminoacido alla volta dai ribosomi che lavorano su istruzioni derivate dal nostro DNA. Man mano che la catena cresce, parti diverse della catena vengono attratte insieme perché alcuni amminoacidi hanno cariche elettriche e cariche opposte si attraggono a vicenda. Quindi il cambiamento proteico inizia ad aggrovigliarsi man mano che cresce. La cosa sorprendente è che ogni molecola proteica di un particolare tipo si aggroviglia allo stesso modo.
Dopo che la proteina è stata rilasciata dal ribosoma, la sua forma può essere modificata ulteriormente. Gli enzimi possono tagliare le sezioni dalla fine o addirittura dal centro di una proteina. Piccole molecole possono attaccarsi alla catena proteica e le loro cariche elettriche possono unire parti diverse della catena, distorcendone ulteriormente la forma. Alcuni di questi cambiamenti sono reversibili, quindi le catene proteiche potrebbero esistere in più di una configurazione nella stessa cellula.
Infine, gli enzimi tendono a distorcersi quando reagiscono con le molecole del substrato e possono formare legami chimici con esse. La molecola ibrida risultante può quindi combinarsi con unaltra molecola costringendola a reagire con il primo substrato.
Le regole che governano il modo in cui una molecola proteica si piega e si ripiega sono enormemente complicate. Ma se riusciamo a comprenderli, potremmo essere in grado di progettare enzimi completamente nuovi per svolgere funzioni completamente nuove. Inoltre saremo in grado di prevedere con precisione come reagiranno potenziali farmaci nellorganismo. Questo ci consentirà di sviluppare rapidamente farmaci più mirati con meno effetti collaterali.
Risposta
È determinata da molteplici fattori:
- la sequenza di amminoacidi allinterno della catena polipeptidica – proteina “s struttura primaria – si verifica il ripiegamento delle proteine a causa delle interazioni tra residui amminoacidici. Questi residui amminoacidici reagiscono in vari modi a seconda della loro struttura. Ad esempio, i residui polari carichi possono formare legami ionici, mentre i residui di cisteina possono formare legami covalenti chiamati legami disolfuro. Entrano in gioco anche effetti sterici (es. a causa della sua geometria, la prolina si rompe o piega le alfa eliche)
- temperatura e pH – come probabilmente saprai questi fattori possono causare denaturazione della proteina. Le domande su come questi due fattori causano la denaturazione hanno già ricevuto risposta qui su Quora. E leggendo la risposta s potete comprendere leffetto generale di questi due fattori sul ripiegamento e sulla struttura delle proteine. Come si denaturano le proteine a valori di pH estremi? Perché le alte temperature denaturano le proteine?
- idrofobicità dellambiente – Effetto idrofobico è importante per il ripiegamento delle proteine, poiché la maggior parte delle proteine contiene un nucleo idrofobo quando sono nel loro stato nativo.
- presenza di Chaperone : proteine che aiutano altre proteine a piegarsi correttamente. Lo fanno con vari meccanismi, di solito fornendo il microambiente appropriato per il ripiegamento delle proteine.