Beste svaret
Proteiner består primært av kjeder av aminosyrer. I høyere organismer er kjedene bygd opp en aminosyre om gangen av ribosomene som arbeider på instruksjoner hentet fra vårt DNA. Når kjeden vokser, tiltrekkes forskjellige deler av kjeden sammen fordi noen aminosyrer har elektriske ladninger og motsatte ladninger tiltrekker hverandre. Så proteinendringen begynner å floke seg når den vokser. Det fantastiske er at hvert proteinmolekyl av en bestemt type vil floke seg på samme måte.
Etter at proteinet er frigjort fra ribosomet, kan formen endres ytterligere. Enzymer kan kutte seksjoner fra slutten eller til og med ut av midten av et protein. Små molekyler kan feste seg til proteinkjeden, og deres elektriske ladninger kan trekke forskjellige deler av kjeden sammen, noe som ytterligere forvrenger formen. Noen av disse endringene er reversible, slik at proteinkjeder kan eksistere i mer enn en konfigurasjon i samme celle.
Til slutt har enzymer en tendens til å forvrenge seg når de reagerer med substratmolekyler og kan danne kjemiske bindinger med dem. Det resulterende hybridmolekylet kan deretter kombineres med et annet molekyl som tvinger det til å reagere med det første substratet.
Reglene som styrer hvordan et proteinmolekyl bretter seg og bretter seg ut er enormt kompliserte. Men hvis vi kan forstå dem, kan vi kanskje designe helt nye enzymer for å utføre helt nye funksjoner. Videre vil vi kunne forutsi nøyaktig hvordan potensielle legemidler vil reagere i kroppen. Det vil gi oss rask utvikling av bedre målrettede medisiner med færre bivirkninger.
Svar
Det bestemmes av flere faktorer:
- sekvensen av aminosyrer i polypeptidkjedeproteinet «s primær struktur – Proteinfolding forekommer på grunn av interaksjoner mellom aminosyrerester. Disse aminosyrerester reagerer på forskjellige måter avhengig av struktur. For eksempel kan ladede polære rester danne ioniske bindinger, mens cysteinrester kan danne kovalente bindinger kalt disulfidbindinger. Steriske effekter spiller også inn (f.eks. på grunn av sin geometri, bryter eller kinker prolin alpha helices)
- temperatur og pH – som du sikkert vet kan disse faktorene forårsake denaturering av proteinet. Spørsmålene hvordan disse to faktorene forårsaker denaturering er allerede besvart her på Quora. Og ved å lese svaret s kan du forstå den generelle effekten av disse to faktorene på proteinfolding og struktur. Hvordan denaturerer proteiner ved ekstreme pH-verdier? Hvorfor denaturerer proteiner ved høye temperaturer?
- hydrofobicitet i miljøet- Hydrofob effekt er viktig for proteinfolding, siden de fleste proteiner inneholder en hydrofob kjerne når de er i sin opprinnelige tilstand.
- tilstedeværelse av molekylær Chaperone – proteiner som hjelper andre proteiner å brette seg ordentlig. De gjør dette ved forskjellige mekanismer, vanligvis ved å gi riktig mikromiljø for proteinfolding.