Melhor resposta
As proteínas são compostas principalmente de cadeias de aminoácidos. Em organismos superiores, as cadeias são formadas um aminoácido por vez pelos ribossomos que trabalham com instruções derivadas de nosso DNA. À medida que a cadeia cresce, diferentes partes da cadeia são atraídas umas pelas outras porque alguns aminoácidos têm cargas elétricas e cargas opostas se atraem. Portanto, a alteração da proteína começa a se enredar à medida que cresce. O incrível é que cada molécula de proteína de um tipo específico se enreda da mesma maneira.
Depois que a proteína é liberada do ribossomo, sua forma pode ser alterada ainda mais. As enzimas podem cortar seções do final ou mesmo do meio de uma proteína. Moléculas pequenas podem se prender à cadeia de proteínas e suas cargas elétricas podem juntar diferentes partes da cadeia, distorcendo ainda mais sua forma. Algumas dessas mudanças são reversíveis, de modo que as cadeias de proteínas podem existir em mais de uma configuração na mesma célula.
Por último, as enzimas tendem a se distorcer à medida que reagem com as moléculas do substrato e podem formar ligações químicas com elas. A molécula híbrida resultante pode então se combinar com outra molécula, forçando-a a reagir com o primeiro substrato.
As regras que governam como uma molécula de proteína se dobra e se dobra são enormemente complicadas. Mas se pudermos entendê-los, poderemos projetar enzimas completamente novas para desempenhar funções completamente novas. Além disso, seremos capazes de prever com precisão como os produtos farmacêuticos em potencial irão reagir no corpo. Isso nos dará um rápido desenvolvimento de medicamentos mais bem direcionados com menos efeitos colaterais.
Resposta
É determinado por vários fatores:
- a sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica – proteína “s estrutura primária – ocorre o dobramento de proteínas devido a interações entre resíduos de aminoácidos. Esses resíduos de aminoácidos reagem de várias maneiras, dependendo de sua estrutura. Por exemplo, resíduos polares carregados podem formar ligações iônicas, enquanto os resíduos de cisteína podem formar ligações covalentes chamadas ligações dissulfeto. Os efeitos estéricos também entram em ação (por exemplo devido à sua geometria, quebras de prolina ou dobras em hélices alfa)
- temperatura e pH – como você provavelmente sabe, esses fatores podem causar desnaturação da proteína. As questões de como esses dois fatores causam desnaturação já foram respondidas aqui no Quora. E lendo a resposta s você pode entender o efeito geral desses dois fatores no dobramento e estrutura das proteínas. Como as proteínas desnaturam em valores extremos de pH? Por que altas temperaturas desnaturam as proteínas?
- hidrofobia do ambiente- Efeito hidrofóbico é importante para o dobramento de proteínas, uma vez que a maioria das proteínas contém um núcleo hidrofóbico quando estão em seu estado nativo.
- presença de Chaperona – proteínas que ajudam outras proteínas a se dobrarem adequadamente. Eles fazem isso por vários mecanismos, geralmente fornecendo o microambiente adequado para o dobramento de proteínas.