Beste Antwort
Proteine bestehen hauptsächlich aus Ketten von Aminosäuren. In höheren Organismen werden die Ketten von den Ribosomen jeweils nach einer Aminosäure aufgebaut, indem sie nach Anweisungen arbeiten, die von unserer DNA abgeleitet sind. Während die Kette wächst, werden verschiedene Teile der Kette zusammengezogen, da einige Aminosäuren elektrische Ladungen haben und entgegengesetzte Ladungen sich gegenseitig anziehen. Die Proteinveränderung beginnt sich also zu verwickeln, wenn sie wächst. Das Erstaunliche ist, dass sich jedes Proteinmolekül eines bestimmten Typs auf die gleiche Weise verwickelt.
Nachdem das Protein aus dem Ribosom freigesetzt wurde, kann seine Form weiter verändert werden. Enzyme können Abschnitte vom Ende oder sogar aus der Mitte eines Proteins abschneiden. Kleine Moleküle können sich an die Proteinkette binden und ihre elektrischen Ladungen können verschiedene Teile der Kette zusammenziehen, wodurch ihre Form weiter verzerrt wird. Einige dieser Veränderungen sind reversibel, so dass Proteinketten in mehr als einer Konfiguration in derselben Zelle existieren können.
Schließlich neigen Enzyme dazu, sich zu verzerren, wenn sie mit Substratmolekülen reagieren und chemische Bindungen mit ihnen bilden. Das resultierende Hybridmolekül kann sich dann mit einem anderen Molekül verbinden und es zwingen, mit dem ersten Substrat zu reagieren.
Die Regeln, die bestimmen, wie sich ein Proteinmolekül faltet und wieder faltet, sind enorm kompliziert. Aber wenn wir sie verstehen können, können wir möglicherweise völlig neue Enzyme entwickeln, um völlig neue Funktionen auszuführen. Darüber hinaus können wir genau vorhersagen, wie potenzielle Arzneimittel im Körper reagieren werden. Dies wird uns eine schnelle Entwicklung zielgerichteterer Medikamente mit weniger Nebenwirkungen ermöglichen.
Antwort
Es wird durch mehrere Faktoren bestimmt:
- die Sequenz von Aminosäuren innerhalb der Primärstruktur des Polypeptidkettenproteins – die Proteinfaltung tritt auf Aufgrund von Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten reagieren diese Aminosäurereste abhängig von ihrer Struktur auf verschiedene Weise. Beispielsweise können geladene polare Reste Ionenbindungen bilden, während Cysteinreste kovalente Bindungen bilden können, die als Disulfidbindungen bezeichnet werden. Auch sterische Effekte spielen eine Rolle (z Aufgrund seiner Geometrie bricht Prolin oder knickt Alpha-Helices.
- Temperatur und pH – wie Sie wahrscheinlich wissen, können diese Faktoren Denaturierung des Proteins. Die Fragen, wie diese beiden Faktoren Denaturierung verursachen, wurden hier auf Quora bereits beantwortet. Und durch Lesen der Antwort s Sie können die allgemeine Wirkung dieser beiden Faktoren auf die Proteinfaltung und -struktur verstehen. Wie denaturieren Proteine bei extremen pH-Werten? Warum denaturieren hohe Temperaturen Proteine?
- Hydrophobizität der Umwelt – Hydrophober Effekt ist wichtig für die Proteinfaltung, da die meisten Proteine im nativen Zustand einen hydrophoben Kern enthalten.
- Vorhandensein von molekularem Chaperon – Proteine, die anderen Proteinen helfen, sich richtig zu falten. Sie tun dies durch verschiedene Mechanismen, normalerweise durch Bereitstellung der richtigen Mikroumgebung für die Proteinfaltung.