Nejlepší odpověď
Proteiny jsou primárně tvořeny řetězci aminokyselin. U vyšších organismů jsou řetězce vytvářeny po jedné aminokyselině ribozomy, které pracují podle pokynů odvozených z naší DNA. Jak řetězec roste, přitahují se různé části řetězce společně, protože některé aminokyseliny mají elektrické náboje a opačné náboje se navzájem přitahují. Změna proteinu se tedy začne při růstu zamotávat. Úžasné je, že každá molekula proteinu konkrétního typu se zamotá stejným způsobem.
Po uvolnění proteinu z ribozomu lze jeho tvar dále měnit. Enzymy mohou odříznout části od konce nebo dokonce ze středu bílkoviny. Malé molekuly se mohou připojit k proteinovému řetězci a jejich elektrické náboje mohou táhnout různé části řetězce k sobě, což dále narušuje jeho tvar. Některé z těchto změn jsou reverzibilní, takže proteinové řetězce mohou existovat ve více než jedné konfiguraci ve stejné buňce.
Nakonec mají enzymy tendenci se zkreslovat, protože reagují s molekulami substrátu a mohou s nimi vytvářet chemické vazby. Výsledná hybridní molekula se pak může zkombinovat s jinou molekulou, která ji nutí reagovat s prvním substrátem.
Pravidla, která určují, jak se proteinová molekula složí a přeloží, jsou nesmírně komplikovaná. Pokud jim však dokážeme porozumět, můžeme být schopni navrhnout zcela nové enzymy, které budou vykonávat zcela nové funkce. Dále budeme schopni přesně předpovědět, jak budou potenciální léčiva reagovat v těle. To nám zajistí rychlý vývoj lépe zacílených léků s menším počtem vedlejších účinků.
Odpověď
Je to určeno několika faktory:
- sekvence aminokyselin v primární struktuře polypeptidového řetězce – proteinu – dochází k skládání bílkovin v důsledku interakcí mezi aminokyselinovými zbytky. Tyto aminokyselinové zbytky reagují různými způsoby v závislosti na jejich struktuře. Například nabité polární zbytky mohou tvořit iontové vazby, zatímco cysteinové zbytky mohou tvořit kovalentní vazby nazývané disulfidové vazby. Do hry vstupují také sterické účinky (např. kvůli své geometrii se prolin rozbije nebo zalomí alfa šroubovice)
- teplota a pH – jak pravděpodobně víte, tyto faktory mohou způsobit denaturace proteinu. Otázky, jak tyto dva faktory způsobují denaturaci, již byly zodpovězeny zde na Quora. A přečtením odpovědi s můžete pochopit obecný účinek těchto dvou faktorů na skládání a strukturu bílkovin. Jak se proteiny denaturují při extrémních hodnotách pH? Proč vysoké teploty denaturují proteiny?
- hydrofobnost prostředí- hydrofobní účinek je důležité pro skládání proteinů, protože většina proteinů obsahuje hydrofobní jádro, pokud jsou v nativním stavu.
- přítomnost molekulárního chaperon – proteiny, které pomáhají ostatním proteinům správně se skládat. Dělají to různými mechanismy, obvykle zajištěním správného mikroprostředí pro skládání proteinů.