Bedste svar
Proteiner består primært af aminosyrer. I højere organismer opbygges kæderne en aminosyre ad gangen af ribosomerne, der arbejder på instruktioner, der stammer fra vores DNA. Efterhånden som kæden vokser, tiltrækkes forskellige dele af kæden sammen, fordi nogle aminosyrer har elektriske ladninger og modsatte ladninger tiltrækker hinanden. Så proteinskiftet begynder at blive sammenfiltret, når det vokser. Det fantastiske er, at hvert proteinmolekyle af en bestemt type vil virke sammen på samme måde.
Når proteinet er frigivet fra ribosomet, kan dets form ændres yderligere. Enzymer kan klippe sektioner væk fra slutningen eller endda ud af midten af et protein. Små molekyler kan knytte sig til proteinkæden, og deres elektriske ladninger kan trække forskellige dele af kæden sammen og yderligere fordreje dens form. Nogle af disse ændringer er reversible, så proteinkæder kan eksistere i mere end en konfiguration i den samme celle.
Endelig har enzymer tendens til at forvrænge, når de reagerer med substratmolekyler og kan danne kemiske bindinger med dem. Det resulterende hybridmolekyle kan derefter kombineres med et andet molekyle, der tvinger det til at reagere med det første substrat.
De regler, der styrer, hvordan et proteinmolekyle foldes og genfoldes, er enormt komplicerede. Men hvis vi kan forstå dem, kan vi muligvis designe helt nye enzymer til at udføre helt nye funktioner. Desuden vil vi være i stand til at forudsige nøjagtigt, hvordan potentielle lægemidler vil reagere i kroppen. Det vil give os hurtig udvikling af bedre målrettede lægemidler med færre bivirkninger.
Svar
Det bestemmes af flere faktorer:
- sekvensen af aminosyrer i polypeptidkædeproteinet “s primær struktur – Proteinfoldning forekommer på grund af interaktioner mellem aminosyrerester. Disse aminosyrerester reagerer på forskellige måder afhængigt af deres struktur. For eksempel kan ladede polære rester danne ionbindinger, mens cysteinrester kan danne kovalente bindinger kaldet disulfidbindinger. Steriske effekter kommer også i spil (f.eks. på grund af sin geometri bryder prolin eller knækker alfa-helices)
- temperatur og pH – som du sikkert ved, kan disse faktorer forårsage denaturering af proteinet. Spørgsmålene, hvordan forårsager disse to faktorer denaturering, er allerede blevet besvaret her på Quora. Og ved at læse svaret s kan du forstå den generelle effekt af disse to faktorer på proteinfoldning og struktur. Hvordan denaturerer proteiner ved ekstreme pH-værdier? Hvorfor denaturerer proteiner ved høje temperaturer?
- hydrofobicitet af miljøet- Hydrofob effekt er vigtigt for proteinfoldning, da de fleste proteiner indeholder en hydrofob kerne, når de er i deres oprindelige tilstand.
- tilstedeværelse af molekylær Chaperone – proteiner, der hjælper andre proteiner med at folde ordentligt. De gør dette ved forskellige mekanismer, normalt ved at tilvejebringe det rette mikromiljø til proteinfoldning.