Paras vastaus
Proteiinit koostuvat pääasiassa aminohappoketjuista. Korkeammissa organismeissa ketjut rakennetaan yksi aminohappo kerrallaan ribosomien avulla, jotka työskentelevät DNA: stamme johdettujen ohjeiden mukaan. Ketjun kasvaessa ketjun eri osat vetävät puoleensa, koska joillakin aminohapoilla on sähkövarauksia ja vastakkaiset varaukset houkuttelevat toisiaan. Joten proteiinimuutos alkaa sotkeutua kasvaessaan. Hämmästyttävää on, että jokainen tietyntyyppinen proteiinimolekyyli sotkeutuu samalla tavalla.
Sen jälkeen kun proteiini on vapautunut ribosomista, sen muotoa voidaan muuttaa edelleen. Entsyymit voivat leikata leikkeet proteiinin päästä tai jopa keskeltä. Pienet molekyylit voivat kiinnittyä proteiiniketjuun ja niiden sähkövarat voivat vetää ketjun eri osia yhteen vääristämällä edelleen sen muotoa. Jotkut näistä muutoksista ovat palautuvia, joten proteiiniketjut saattavat esiintyä useammassa kuin yhdessä kokoonpanossa samassa solussa.
Lopuksi entsyymit pyrkivät vääristymään reagoidessaan substraattimolekyylien kanssa ja voivat muodostaa kemiallisia sidoksia niiden kanssa. Tuloksena oleva hybridimolekyyli voi sitten yhdistää toisen molekyylin kanssa pakottaen sen reagoimaan ensimmäisen substraatin kanssa.
Säännöt, jotka säätelevät proteiinimolekyylin taittumista ja uudelleenlaskostumista, ovat valtavan monimutkaisia. Mutta jos voimme ymmärtää ne, voimme pystyä suunnittelemaan täysin uusia entsyymejä suorittamaan täysin uusia toimintoja. Lisäksi voimme ennustaa tarkalleen, miten mahdolliset lääkkeet reagoivat elimistössä. Se antaa meille nopeammin kohdennettuja lääkkeitä, joilla on vähemmän sivuvaikutuksia.
Vastaus
Sen määräävät useat tekijät:
- järjestys aminohappojen määrä polypeptidiketjussa – proteiini ”s primaarirakenne – proteiinitaitto tapahtuu aminohappotähteiden välisten vuorovaikutusten vuoksi. Nämä aminohappotähteet reagoivat eri tavoin niiden rakenteesta riippuen. Esimerkiksi varautuneet polaariset tähteet voivat muodostaa ionisidoksia, kun taas kysteiinitähteet voivat muodostaa kovalenttisia sidoksia, joita kutsutaan disulfidisidoksiksi. geometriansa vuoksi proliini hajoaa tai kääntää alfa-heliksit)
- lämpötila ja pH – kuten luultavasti tiedät, että nämä tekijät voivat aiheuttaa proteiinin denaturoituminen . Kysymyksiin, kuinka nämä kaksi tekijää aiheuttavat denaturoitumisen, on jo vastattu täällä Quorassa. Ja lukemalla vastaus Voit ymmärtää näiden kahden tekijän yleisen vaikutuksen proteiinin taittumiseen ja rakenteeseen. Kuinka proteiinit denaturoituvat äärimmäisissä pH-arvoissa? Miksi korkeat lämpötilat denaturoivat proteiineja?
- ympäristön hydrofobisuus – hydrofobinen vaikutus on tärkeä proteiinien taittumiselle, koska suurin osa proteiineista sisältää hydrofobisen ytimen, kun ne ovat natiivissa tilassaan.
- molekyylien läsnäolo Chaperone – proteiinit, jotka auttavat muita proteiineja taittumaan kunnolla. He tekevät tämän erilaisilla mekanismeilla, yleensä tarjoamalla asianmukainen mikroympäristö proteiinin taittumiseen.