ベストアンサー
タンパク質は主にアミノ酸の鎖で構成されています。高等生物では、DNAに由来する指示に基づいてリボソームが作用することにより、鎖は一度に1つのアミノ酸で構成されます。鎖が成長するにつれて、いくつかのアミノ酸は電荷を持ち、反対の電荷が互いに引き付け合うため、鎖のさまざまな部分が一緒に引き付けられます。したがって、タンパク質の変化は、成長するにつれて絡み始めます。驚くべきことは、特定のタイプのすべてのタンパク質分子が同じように絡み合うことです。
タンパク質がリボソームから放出された後、その形状をさらに変えることができます。酵素は、タンパク質の端から、あるいはタンパク質の中央からでも切片を切り取ることができます。小分子はタンパク質鎖に付着する可能性があり、それらの電荷は鎖のさまざまな部分を引き寄せて、その形状をさらに歪める可能性があります。これらの変化の一部は可逆的であるため、タンパク質鎖は同じ細胞内に複数の構成で存在する可能性があります。
最後に、酵素は基質分子と反応して化学結合を形成するときに歪む傾向があります。得られたハイブリッド分子は、別の分子と結合して、最初の基質と反応させることができます。
タンパク質分子の折り畳みと再折り畳みの方法を管理する規則は、非常に複雑です。しかし、それらを理解できれば、まったく新しい機能を実行するためのまったく新しい酵素を設計できるかもしれません。さらに、潜在的な医薬品が体内でどのように反応するかを正確に予測することができます。これにより、副作用の少ない、より的を絞った医薬品の迅速な開発が可能になります。
回答
複数の要因によって決定されます：
- シーケンスポリペプチド鎖内のアミノ酸の結合-タンパク質の一次構造–タンパク質の折り畳みが発生しますこれらのアミノ酸残基は、その構造に応じてさまざまな方法で反応します。たとえば、荷電極性残基はイオン結合を形成し、システイン残基はジスルフィド結合と呼ばれる共有結合を形成します。立体効果も作用します（例：その形状のため、プロリンが壊れたり、アルファヘリックスがねじれたりします）
- 温度とpH -これらの要因が