ベストアンサー
世界で最も強力な顕微鏡で、大学の特別に建設された部屋にあります。ビクトリアは現在、完全に組み立てられ、テストされており、それを使用することを熱望している科学者や企業のラインナップがあります。
7トン、高さ4.5メートルの走査型透過電子ホログラフィック顕微鏡またはSTEHM、最初のそのような顕微鏡昨年、この種のタイプの顕微鏡が部分的に大学に来ました。
超高解像度、超安定の機器を製造した日立のチームは、1年間かけてSTEHMを慎重に組み立てました。ボブライトセンターの地下にある管理された実験室。
STEHMは、人類の進歩に関連する多数の研究プロジェクトのために、地元、地域、国内、および国際的な科学者やエンジニアによって使用されます。 35ピコメーターの解像度の顕微鏡。
1ピコメーターはtrです。百万分の1メートル。この解像度は、カリフォルニアのローレンスバークレー国立研究所で撮影された49ピコメートルの解像度の以前の最高の画像よりもはるかに優れており、人間の視力の約2,000万倍です。
STEHMを使用すると、研究者は原子を見ることができます。これまで不可能だった方法。存在する種類と数または要素を判別できる完全な分析機能と、データを収集するための高解像度カメラを備えています。
小規模な知識を必要とするプロジェクトでは、多くの科学および工学分野の研究者が使用します。原子スケールの構造またはナノサイエンスとナノテクノロジー。地元の科学者や企業もこれを熱心に使用しています。
ニューヨーク顕微鏡会社はそのような用途に使用される高解像度の半導体放射線検出器を製造しています核心臓病学、CTスキャン、手荷物スキャン、汚れた爆弾の検出などは、STEHMが会社の研究開発のためにオープンするのを待っていました。
STEHM顕微鏡は、からの920万ドルの資金によって支えられています。カナダイノベーション財団、BC知識開発基金、UVicを通じたカナダ政府、および日立からの重要な親切な支援。
回答
ほとんどの原子は1〜2です。直径がオングストローム（Å）で、可視光の波長より3桁小さい。原子がどのように見えるかを確認するには、根本的に異なるアプローチを使用する必要があります。
走査型トンネリング顕微鏡（STM）
STMはモミです原子を直接「見る」ことができるstデバイス。 STMは、非常に細い針を使用してサンプルをプローブします。針先は単一原子です。チップとサンプルの表面の間隔が1原子未満の場合、電子はギャップをトンネリングできます。量子トンネリングの確率は距離とともに指数関数的に低下するため、トンネリング電流はギャップの幅に非常に敏感であり、単一原子までの詳細を明らかにすることができます。
STMの1つの制限は、サンプルが導体でなければなりません。その結果、STMは金属やその他の導電性材料のみを「見る」ことができ、ガラスやポリマーは「見る」ことができません。
原子間力顕微鏡（AFM）
問題を回避する1つの方法は、AFMを使用することです。 STMと同様に、AFMも針を使用して表面をプローブします。その派手な名前にもかかわらず、そのメカニズムははるかに「些細な」ように聞こえます。トンネリング電流を測定する代わりに、AFMは表面と直接接触し、2つの原子間の小さな反発を測定します。その意味で、AFMは実際には原子を「見る」のではなく、盲人や象のように「感じる」のです。
針が内部に入ることができないため、STMとAFMの両方表面の原子しか「見る」ことができません。内部を見るには、高エネルギーの電子や光子（X線）など、原子に匹敵する波長でサンプルを透過できるものが必要です。
電子顕微鏡（EM）
実際、電子があれば、EMを介して原子を見ることができます。ビームは十分に高品質（すなわち、エミッタンスが低い）であり、これは電界放出電子銃の出現で可能になります。上の写真はグラフェンのTEM顕微鏡写真です。
残念ながら、TEMは強力なツールですが、タンパク質などの生体分子の3D構造を見ることができません。その理由は、生体分子はグラフェン（世界で最も硬い材料です！）よりもはるかに壊れやすく、十分な情報を抽出する前に高エネルギーの電子によって簡単に損傷を受けるためです。
X線結晶構造解析（XRD）
XRDは、タンパク質の3D構造を確認できる最初のツールであり、生体分子の構造決定の主要な方法であり続けています。結晶によるX線の回折は、20世紀初頭の研究者によって長い間注目されてきました。その理由は、X線が原子内の電子によって弱く散乱されるためです。ただし、X線の波長（〜1Å）は原子に匹敵するため、結晶内の原子の周期的な配置は回折格子のように機能します。特定の方向への再放出を増強しました（ブラッグの法則）。回折パターンを分析することにより、電子を再構築できます密度マップ、したがって結晶構造。
ブラッグの法則は1910年代に発見されましたが、当時の計算能力が低かったため、最初のタンパク質構造を解くのに半世紀近くかかりましたが、それは食卓塩のような単純な構造を解くのに十分でした。タンパク質構造を解くには、配列して結晶にする必要があります。周期構造への数十億のコピー、「結晶化」と呼ばれるステップ。電子ビームのように、タンパク質はX線によって強く損傷されます。その結果、プロテイン結晶は極低温に冷却されるため、非常に「硬く」（1000倍）、各タンパク質が受け取る平均放射電力は非常に低いレベルに保たれます。結晶が十分に大きい場合でも、強い回折パターンが生じる可能性があります。結晶化に適した条件を見つけることは簡単な作業ではなく、大きな、複雑な、または膜貫通型タンパク質の結晶化は、今日まで課題のままです。
電子低温顕微鏡（Cryo -EM）
Cryo-EMは、構造生物学において有望なツールであり、最も難治性のタンパク質を解決する可能性を与える、速度を制限する結晶化ステップ。 XRDと同様に、Cryo-EMは極低温冷却と線量の低減により、放射線による損傷を回避します。タンパク質は水の薄膜に懸濁され、液体窒素で冷却された液体エタンにすばやく浸されます。凍結が非常に速いため、氷の結晶も形成されません。代わりに、タンパク質と水分子は文字通り「フリーズフレーム」になっています。タンパク質は結晶ではなく懸濁液として調製されるため、結晶の剛体ではなくネイティブ構成を採用できます。
各タンパク質は非常に低線量の電子によって画像化されます。線量が少ないため、ぼやけた影しか得られません。ただし、コンピューターアルゴリズムを使用して多数の画像（「多数」とは100万を意味します）を平均化することにより、画像を原子解像度に調整できます。タンパク質は懸濁液中でランダムに配向しているため、これらの画像を再調整するには高度なアルゴリズムが必要です。ただし、小さいタンパク質の画像は小さすぎて再調整できないため、Cryo-EMによって解決されるタンパク質のサイズに下限（〜200 kDa）が設定されます。
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