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단백질은 주로 아미노산 사슬로 구성됩니다. 고등 유기체에서 사슬은 우리 DNA에서 파생 된 지시에 따라 작동하는 리보솜에 의해 한 번에 하나의 아미노산으로 구성됩니다. 사슬이 성장함에 따라 일부 아미노산에는 전하가 있고 반대 전하가 서로 끌기 때문에 사슬의 다른 부분이 함께 끌립니다. 그래서 단백질 변화는 성장함에 따라 얽 히기 시작합니다. 놀라운 점은 특정 유형의 모든 단백질 분자가 같은 방식으로 엉 키게된다는 것입니다.
단백질이 리보솜에서 방출 된 후 그 모양이 더 바뀔 수 있습니다. 효소는 단백질의 끝 또는 중간에서 섹션을 잘라낼 수 있습니다. 작은 분자는 스스로 단백질 사슬에 부착 될 수 있으며, 전기 전하는 사슬의 다른 부분을 함께 끌어 당겨 형태를 더욱 왜곡시킬 수 있습니다. 이러한 변화 중 일부는 가역적이므로 단백질 사슬은 동일한 세포에서 둘 이상의 구성으로 존재할 수 있습니다.
마지막으로 효소는 기질 분자와 반응하여 왜곡되는 경향이 있으며 화학적 결합을 형성 할 수 있습니다. 생성 된 하이브리드 분자는 다른 분자와 결합하여 첫 번째 기질과 반응하도록 할 수 있습니다.
단백질 분자가 접 히고 다시 접히는 방식을 제어하는 규칙은 엄청나게 복잡합니다. 그러나 그것들을 이해할 수 있다면 완전히 새로운 기능을 수행하는 완전히 새로운 효소를 설계 할 수있을 것입니다. 또한 우리는 잠재적 인 의약품이 신체에서 어떻게 반응 할 것인지를 정확하게 예측할 수 있습니다. 그러면 부작용이 적은 더 나은 표적 의약품을 신속하게 개발할 수 있습니다.
답변
다양한 요인에 의해 결정됩니다.
- 순서 폴리펩티드 사슬 내의 아미노산 수-단백질의 1 차 구조 – 단백질 접힘 발생 이러한 아미노산 잔기는 구조에 따라 다양한 방식으로 반응합니다. 예를 들어 하전 된 극성 잔기는 이온 결합을 형성 할 수있는 반면 시스테인 잔기는 이황화 결합이라고하는 공유 결합을 형성 할 수 있습니다. 입체 효과도 작용합니다 (예 : 기하학적 구조, 프 롤라 인 끊김 또는 꼬임 알파 나선 때문에)
- 온도 및 pH -이러한 요인으로 인해 변성 .이 두 가지 요인이 어떻게 변성을 유발하는지에 대한 질문은 Quora에서 이미 여기에 답변되어 있습니다. 단백질 접힘과 구조에 대한이 두 가지 요인의 일반적인 효과를 이해할 수 있습니다. 단백질은 극한의 pH 값에서 어떻게 변성합니까? 고온에서 단백질을 변성시키는 이유는 무엇입니까?
- 소수성 환경- 소수성 효과 는 단백질 폴딩에 중요합니다. 대부분의 단백질은 원래 상태에있을 때 소수성 코어를 포함하기 때문입니다.
- 분자의 존재 Chaperone -다른 단백질이 제대로 접히는 데 도움이되는 단백질. 일반적으로 단백질 폴딩을위한 적절한 미세 환경을 제공하여 다양한 메커니즘을 통해이를 수행합니다.