Beste antwoord
Eiwitten bestaan voornamelijk uit ketens van aminozuren. In hogere organismen worden de ketens één aminozuur per keer opgebouwd door de ribosomen die werken volgens instructies die zijn afgeleid van ons DNA. Naarmate de ketting groeit, worden verschillende delen van de ketting samen aangetrokken omdat sommige aminozuren elektrische ladingen hebben en tegengestelde ladingen elkaar aantrekken. Dus de eiwitverandering raakt verstrikt naarmate het groeit. Het verbazingwekkende is dat elk eiwitmolecuul van een bepaald type op dezelfde manier in de war raakt.
Nadat het eiwit uit het ribosoom is vrijgegeven, kan zijn vorm verder worden veranderd. Enzymen kunnen delen van het uiteinde of zelfs uit het midden van een eiwit afknippen. Kleine moleculen kunnen zich hechten aan de eiwitketen en hun elektrische ladingen kunnen verschillende delen van de ketting bij elkaar trekken, waardoor de vorm verder wordt verstoord. Sommige van deze veranderingen zijn omkeerbaar, zodat eiwitketens in meer dan één configuratie in dezelfde cel kunnen voorkomen.
Ten slotte hebben enzymen de neiging te vervormen als ze reageren met substraatmoleculen en kunnen ze er chemische bindingen mee vormen. Het resulterende hybride molecuul kan dan worden gecombineerd met een ander molecuul waardoor het moet reageren met het eerste substraat.
De regels die bepalen hoe een eiwitmolecuul vouwt en hervouwt, zijn enorm ingewikkeld. Maar als we ze kunnen begrijpen, kunnen we misschien compleet nieuwe enzymen ontwerpen om compleet nieuwe functies uit te voeren. Bovendien zullen we precies kunnen voorspellen hoe potentiële geneesmiddelen in het lichaam zullen reageren. Dat geeft ons een snelle ontwikkeling van beter gerichte medicijnen met minder bijwerkingen.
Antwoord
Het wordt bepaald door meerdere factoren:
- de volgorde van aminozuren in de polypeptideketen-proteïne “s primaire structuur – de Eiwitvouwing vindt plaats vanwege interacties tussen aminozuurresiduen. Deze aminozuurresiduen reageren op verschillende manieren, afhankelijk van hun structuur. Zo kunnen geladen polaire residuen ionische bindingen vormen, terwijl cysteïne-residuen covalente bindingen kunnen vormen die disulfidebindingen worden genoemd. Sterische effecten spelen ook een rol (bijv. vanwege de geometrie, breuken of knikken van de alfa-helices)
- temperatuur en pH – zoals u waarschijnlijk weet, kunnen deze factoren denaturatie van het eiwit. De vragen hoe deze twee factoren denaturatie veroorzaken, zijn al beantwoord hier op Quora. En door het antwoord te lezen s kun je het algemene effect van deze twee factoren op de vouwing en structuur van eiwitten begrijpen. Hoe denatureren eiwitten bij extreme pH-waarden? Waarom denatureren proteïnen bij hoge temperaturen?
- hydrofobie van de omgeving- Hydrofoob effect is belangrijk voor eiwitvouwing, aangezien de meeste eiwitten een hydrofobe kern bevatten wanneer ze in hun oorspronkelijke staat zijn.
- aanwezigheid van moleculaire Chaperonne – eiwitten die helpen bij het goed opvouwen van andere eiwitten. Ze doen dit door verschillende mechanismen, meestal door de juiste micro-omgeving te bieden voor het vouwen van eiwitten.