Cel mai bun răspuns
Proteinele sunt alcătuite în principal din lanțuri de aminoacizi. În organismele superioare, lanțurile sunt construite câte un aminoacid odată de ribozomi, lucrând pe instrucțiuni derivate din ADN-ul nostru. Pe măsură ce lanțul crește, diferite părți ale lanțului sunt atrase împreună, deoarece unii aminoacizi au sarcini electrice, iar sarcinile opuse se atrag reciproc. Deci schimbarea proteinelor începe să se încurce pe măsură ce crește. Lucrul uimitor este că fiecare moleculă de proteină de un anumit tip se va încurca în același mod.
După ce proteina este eliberată din ribozom, forma sa poate fi schimbată în continuare. Enzimele pot tăia secțiuni de la capăt sau chiar din mijlocul unei proteine. Moleculele mici se pot atașa la lanțul proteic, iar sarcinile lor electrice pot atrage diferite părți ale lanțului, distorsionând și mai mult forma acestuia. Unele dintre aceste modificări sunt reversibile, astfel încât lanțurile proteice ar putea exista în mai multe configurații în aceeași celulă.
În cele din urmă, enzimele tind să se distorsioneze, deoarece reacționează cu moleculele de substrat și pot forma legături chimice cu ele. Molecula hibridă rezultată se poate combina cu o altă moleculă, forțând-o să reacționeze cu primul substrat.
Regulile care guvernează modul în care o moleculă de proteină se pliază și se îndoaie sunt extrem de complicate. Dar dacă le putem înțelege, vom putea proiecta enzime complet noi pentru a îndeplini funcții complet noi. Mai mult, vom putea prezice cu exactitate cum vor reacționa potențialele produse farmaceutice în organism. Acest lucru ne va oferi dezvoltarea rapidă a unor medicamente mai bine direcționate, cu mai puține efecte secundare.
Răspuns
Este determinat de mai mulți factori:
- secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic – proteină „s structură primară – are loc plierea proteinelor datorită interacțiunilor dintre reziduurile de aminoacizi. Aceste reziduuri de aminoacizi reacționează în diferite moduri în funcție de structura lor. De exemplu, reziduurile polare încărcate pot forma legături ionice, în timp ce reziduurile de cisteină pot forma legături covalente numite legături disulfidice. datorită geometriei sale, prolina rupe sau îndoaie elice alfa)
- temperatura și pH – după cum știți probabil că acești factori pot cauza denaturare a proteinei. Întrebările despre cum acești doi factori cauzează denaturarea au primit deja răspuns aici pe Quora. Și citind răspunsul Puteți înțelege efectul general al acestor doi factori asupra plierii și structurii proteinelor. Cum se denaturează proteinele la valori extreme ale pH-ului? De ce temperaturile ridicate denaturează proteinele?
- hidrofobicitatea mediului- Efect hidrofob este important pentru plierea proteinelor, deoarece majoritatea proteinelor conțin un miez hidrofob atunci când se află în starea lor nativă.
- prezența moleculară Chaperone – proteine care ajută alte proteine să se plieze corect. Acestea fac acest lucru prin diferite mecanisme, de obicei prin furnizarea unui mic mediu adecvat pentru plierea proteinelor.