Meilleure réponse
Les protéines sont principalement constituées de chaînes dacides aminés. Dans les organismes supérieurs, les chaînes sont construites un acide aminé à la fois par les ribosomes travaillant sur des instructions dérivées de notre ADN. Au fur et à mesure que la chaîne grandit, différentes parties de la chaîne sont attirées ensemble car certains acides aminés ont des charges électriques et des charges opposées sattirent. Ainsi, le changement de protéine commence à semmêler à mesure quil se développe. Ce qui est étonnant, cest que chaque molécule de protéine dun type particulier semmêlera de la même manière.
Une fois la protéine libérée du ribosome, sa forme peut encore être modifiée. Les enzymes peuvent couper des sections à la fin ou même au milieu dune protéine. Les petites molécules peuvent se fixer à la chaîne protéique et leurs charges électriques peuvent rassembler différentes parties de la chaîne, en déformant davantage sa forme. Certains de ces changements sont réversibles, de sorte que les chaînes protéiques peuvent exister dans plus dune configuration dans la même cellule.
Enfin, les enzymes ont tendance à se déformer lorsquelles réagissent avec les molécules de substrat et peuvent former des liaisons chimiques avec elles. La molécule hybride résultante peut alors se combiner avec une autre molécule, la forçant à réagir avec le premier substrat.
Les règles qui régissent la façon dont une molécule de protéine se replie et se replie sont extrêmement compliquées. Mais si nous pouvons les comprendre, nous pourrons peut-être concevoir des enzymes complètement nouvelles pour exécuter des fonctions complètement nouvelles. De plus, nous serons en mesure de prédire précisément comment les produits pharmaceutiques potentiels réagiront dans le corps. Cela nous permettra de développer rapidement des médicaments mieux ciblés avec moins deffets secondaires.
Réponse
Elle est déterminée par plusieurs facteurs:
- la séquence des acides aminés dans la chaîne polypeptidique – protéine « s structure primaire – le repliement des protéines se produit en raison dinteractions entre les résidus dacides aminés. Ces résidus dacides aminés réagissent de diverses manières selon leur structure. Par exemple, les résidus polaires chargés peuvent former des liaisons ioniques, tandis que les résidus de cystéine peuvent former des liaisons covalentes appelées liaisons disulfure. Des effets stériques entrent également en jeu (par exemple en raison de sa géométrie, de la rupture de la proline ou de la torsion des hélices alpha)
- température et pH – comme vous le savez probablement, ces facteurs peuvent causer dénaturation de la protéine. Les questions sur la façon dont ces deux facteurs provoquent la dénaturation ont déjà été répondues ici sur Quora. Et en lisant la réponse s vous pouvez comprendre leffet général de ces deux facteurs sur le repliement et la structure des protéines. Comment les protéines se dénaturent-elles à des pH extrêmes? Pourquoi les températures élevées dénaturent-elles les protéines?
- hydrophobicité de lenvironnement- Effet hydrophobe est important pour le repliement des protéines, car la plupart des protéines contiennent un noyau hydrophobe lorsquelles sont dans leur état natif.
- présence de Chaperone – des protéines qui aident dautres protéines à se replier correctement. Ils le font par divers mécanismes, généralement en fournissant le microenvironnement approprié pour le repliement des protéines.