Najlepsza odpowiedź
Białka składają się głównie z łańcuchów aminokwasów. W organizmach wyższych łańcuchy są budowane po jednym aminokwasie na raz przez rybosomy pracujące według instrukcji pochodzących z naszego DNA. Gdy łańcuch rośnie, różne części łańcucha są przyciągane razem, ponieważ niektóre aminokwasy mają ładunki elektryczne, a przeciwne ładunki przyciągają się nawzajem. Więc zmiana białka zaczyna się zaplątać, gdy rośnie. Niesamowite jest to, że każda cząsteczka białka określonego typu będzie splątać się w ten sam sposób.
Po uwolnieniu białka z rybosomu jego kształt można zmienić. Enzymy mogą odcinać fragmenty białka z końca lub nawet ze środka. Małe cząsteczki mogą przyczepiać się do łańcucha białkowego, a ich ładunki elektryczne mogą przyciągać różne części łańcucha do siebie, dodatkowo zniekształcając jego kształt. Niektóre z tych zmian są odwracalne, więc łańcuchy białek mogą istnieć w więcej niż jednej konfiguracji w tej samej komórce.
Wreszcie enzymy mają tendencję do zniekształcania się, gdy reagują z cząsteczkami substratu i mogą tworzyć z nimi wiązania chemiczne. Powstała cząsteczka hybrydowa może następnie łączyć się z inną cząsteczką, zmuszając ją do reakcji z pierwszym substratem.
Reguły rządzące tym, jak cząsteczka białka fałduje się i ponownie fałduje, są niezwykle skomplikowane. Ale jeśli je zrozumiemy, być może uda nam się zaprojektować zupełnie nowe enzymy, które będą pełnić zupełnie nowe funkcje. Ponadto będziemy w stanie dokładnie przewidzieć, jak potencjalne leki będą reagować w organizmie. To da nam szybki rozwój lepiej ukierunkowanych leków z mniejszą liczbą skutków ubocznych.
Odpowiedź
Zależy to od wielu czynników:
- sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym – białko „s struktura pierwszorzędowa – występuje fałdowanie białek ze względu na interakcje między resztami aminokwasów. Te reszty aminokwasowe reagują na różne sposoby w zależności od ich struktury. Na przykład naładowane reszty polarne mogą tworzyć wiązania jonowe, podczas gdy reszty cysteiny mogą tworzyć wiązania kowalencyjne zwane wiązaniami disiarczkowymi. W grę wchodzą również efekty steryczne (np. ze względu na swoją geometrię prolina pęka lub skręca helisy alfa)
- temperatura i pH – jak zapewne wiesz, te czynniki mogą powodować denaturacja białka. Na pytania, w jaki sposób te dwa czynniki powodują denaturację, udzielono już odpowiedzi na Quora. I czytając odpowiedź Możesz zrozumieć ogólny wpływ tych dwóch czynników na fałdowanie i strukturę białek. Jak białka ulegają denaturacji przy ekstremalnych wartościach pH? Dlaczego wysokie temperatury powodują denaturację białek?
- hydrofobowość środowiska – Efekt hydrofobowy jest ważny dla fałdowania białek, ponieważ większość białek zawiera hydrofobowy rdzeń, gdy są w swoim stanie natywnym.
- obecność cząsteczek Chaperone – białka, które pomagają innym białkom prawidłowo się fałdować. Robią to za pomocą różnych mechanizmów, zwykle poprzez zapewnienie odpowiedniego mikrośrodowiska do fałdowania białek.